Белки — самый ценный, дефицитный материал в природе и расщеплять их ради энергии нерационально, это все равно, что забивать гвозди микроскопом.
1. Гидрофобные: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин
[1]
;
2. Гидроксиаминокислоты: серин, треонин;
3. Кислые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота;
4. Амиды: аспарагин, глутамин;
5. Основные: лизин, аргинин;
6. Серосодержащие: цистеин, метионин;
7. Ароматические: фенилаланин, тирозин;
8. Гетероциклические: триптофан, гистидин;
9. Иминокислоты: пролин.
NH2) и кислотная группа (СООН), между ними должен быть атом-связка (СН), куда ж без него? Эта тройная структура есть в каждой аминокислоте (кроме пролина). Выходит, все аминокислоты отличаются друг от друга лишь строением радикала, который крепится к атому-связке.
. Каталитическая (ферменты) — важнейшая;
2. Структурная (коллаген, альфа-кератины);
3. Транспортная (альбумин), в том числе и дыхательная (гемоглобин);
4. Защитная (антитела);
5. Регуляторная (белки-гормоны);
6. Сократительная (актин и миозин);
7. Буферная (гемоглобин);
8. Онкотическая (белки плазмы);
9. Резервная (белки плазмы).
Белки (синоним — протеины) — биологические полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных друг с другом пептидной связью. Пептидная связь — ковалентная (следовательно — прочная), поэтому белковую нить не так уж легко порвать.
Важно знать классификацию аминокислот. Привожу ее ниже:
1. Гидрофобные: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин
[1]
;
2. Гидроксиаминокислоты: серин, треонин;
3. Кислые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота;
4. Амиды: аспарагин, глутамин;
5. Основные: лизин, аргинин;
6. Серосодержащие: цистеин, метионин;
7. Ароматические: фенилаланин, тирозин;
8. Гетероциклические: триптофан, гистидин;
9. Иминокислоты: пролин.
Вслушайтесь: «аминокислота». Значит, у этого вещества есть аминогруппа (NH2) и кислотная группа (СООН), между ними должен быть атом-связка (СН), куда ж без него? Эта тройная структура есть в каждой аминокислоте (кроме пролина). Выходит, все аминокислоты отличаются друг от друга лишь строением радикала, который крепится к атому-связке.
Энзимотерапия — лечение с помощью ферментов. Примеры: пищевые ферментативные препараты (Панкреатин, Фестал, Энзистал, Мезим, Креон и др.) — эффективны не только при лечении заболеваний ЖКТ, но и при банальном переедании; гиалуронидаза («Лидаза») — применяется для предотвращения разрастания рубцов; раствор трипсина — для очисти гнойных ран и т. д.
Определение фермента в крови. В качестве примера рассказываете все об ЛДГ (см. выше). Этого достаточно.
а) Энзимопатология — изучает энзимопатии — заболевания, связанные с нарушением работы фермента. Энзимопатии делят на приобретенные (панкреатит) и врожденные, примеры которых приведены ниже:
Фенилкетонурия — поломка фермента[4], обеспечивающего превращение фенилаланина в тирозин. При этом токсические продукты поражают мозг ребенка, вызывая слабоумие. Единственный способ борьбы с осложнениями — ограничивать употребление продуктов, содержащих фенилаланин.
Алкаптонурия — отсутствие фермента, расщепляющего гомогентизиновую кислоту. Это пигмент, придающий темный цвет моче, а в запущенных случаях — кончикам ушей и носа.
